En general, las enzimas son proteínas capaces de manejar otras moléculas sin causar ningún tipo de alteración por la reacción. Estas moléculas de las que se habla son los llamados «sustratos». Estas moléculas tienen la capacidad de fusionarse al sitio activo de una enzima. Esto significa que el sustrato se une a una cierta área de la enzima, dando lugar a una catálisis, lo que significa la consecución de un producto, a partir de un sustrato. Todo esto es posible gracias a la acción enzimática.
Es importante tener en cuenta que ciertas enzimas tienen la particularidad de fusionarse a diferentes sustratos y en función de que puedan obtener diferentes productos. Por ejemplo, una proteasa tiene la capacidad de manipular proteínas diferentes para obtener una variedad de polipéptidos. También hay casos en que la enzima se puede fusionar a dos sustratos al mismo tiempo, un ejemplo de esto ocurre con la ADN polimerasa, que se une a la cadena de ADN y un nucleótido, para agregarlo a la cadena.
La velocidad de la resistencia catalizada enzimáticamente se vuelve proporcional (hasta cierto punto) a la concentración del sustrato. Es decir, cuando la densidad del sustrato es baja, ciertas partes de las moléculas enzimáticas tienen un sitio activo libre. Si la cantidad de sustrato aumenta,. Estos sitios activos gratuitos eventualmente se unirán a usted; que aceleraría los productos de sustrato de velocidad de reacción. Ahora, si esa cantidad de sustrato continúa aumentando, habrá un momento en el que no habrá más sitios activos libres, lo que evitará que la velocidad de la reacción continúe creciendo. En este caso, se dice que la enzima está saturada.
Finalmente, se puede decir que las dos características más destacadas dentro de la cinética enzimática son el tiempo que tarda una enzima en saturarse y la velocidad máxima que puede obtener la reacción catalizada por esta enzima.
